Modele katalizy enzymatycznej

W większości przypadków enzymy są Niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w Roku 1894 Hermann Emil Fischer, Zarówno Enzym, Jak i jego substraty są do siebie geometrycznie sous w taki sposób, że Idealnie papą jeden do drugiego (Jak “Klucz i Zamek”) [36]. Modèle Ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ALE nie wyjaśnia w jaki sposób stabilzowany jest Stan przejściowy podczas Reakcji enzymatycznej. Enzymy biorą Udział także w reakcjach niemetabolicznych. Na exemple hydrolizująca ATP miozyna bierze Udział w skurczach mięśni [87], une inne Motory molekularne o Aktywności enzymatycznej są odpowiedzialne za Ruch na poziomie wewnątrzkomórkowym. Wrodzone uszkodzenia genów kodujących enzymy lub elementów kontroli ich Aktywności mogą prowadzić ne szeregu nieuleczalnych (Albo leczonych wyłącznie objawowo) genetycznych Chorób métabollicznych (à Znaczy związanych z ponosi Szlakiem métabollicznym Lub przemianami métabollicznymi). Należą do nich bloki métabolliczne (w tym choroby spichrzeniowe, złogowe), w których wskutek zakłócenia (braku) pracy enzymu, nie są métabollizowane konkretne substancje, co prowadzi do ich niedoboru lub gromadzenia się półproduktów, które często są toksyczne. Ne takich Chorób należą galaktozemia i homocystynuria. Ponieważ końcowe produkty danego szlaku są często inhibiorami enzymów jego wczesnych etapów, ich brak tym bardziej Może kumulować szkodliwe półprodukty, produkowane przez nieregulowane enzymy (Jak ma to Miejsce w zespole Lescha-Nyhana [88]). Także otyłość może być powodowana przez ogólnoustrojowe zaburzenie pracy enzymów métabollicznych [89] [90] [91].

W inhibicji kompetycyjnej inhibiteur i substrat współzawodniczą o Miejsce Aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez Enzym cząsteczki inhibiora uniemożliwia Zatem związanie substratów (i vice versa) je Kompleks Enzym-inhibiteur (EI) jest enzymatycznie nieaktywny. Zazwyczaj inhibiteur kompetycyjny jest strukturalnie bardzo podobny (Lub ma podobny motyw direct wiążący się do Centrum aktywnego) ne prawdziwego substratu dla określonego enzymu. Na exemple metotreksat jest inhibiorem kompetycyjnym dla enzymu reduktazy dihydrofolianu, qui katalizuje redukcję dihydrofolianu do tétrahydrofolianu i Obie substancje są strukturalnie bardzo zbliżone. Przyłączenie inhibiora uniemożliwia związanie substratu i odwrotnie, Dzięki czemu poprzez regulację stężenia inhibiora możliwa jest Kontrola szybkości Reakcji. Stałą dysocjacji inhibiora kompetycyjnego Można opisać równaniem [54] [60]: dix Typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania Dodatkowo kompleksu Enzym-inhibiteur-substrat (EIS), mającego znikomą aktywno enzymatyczną. W inhibicji mieszanej Obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: km i Vmax, zmieniają się [60]. Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne types inhibiorów. Inhibicja Taka może być odwracalna lub nieodwracalna.

Ostatnia ma Miejsce wtedy, Gdy cząsteczki inhibiora wiążą się z enzymem trwale (NP. kowalencyjnie), co Driving do II zablokowania Aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe [60]. Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością Pod względem katalizowanej Reakcji, Jak i również konwertowanych substratów.